Acetylcholinesterase activity and molecular forms during the development of the chick brain

A atividade acetilcolinesterásica foi determinada em fraçöes subcelulares de cérebro de embriäo de galinha em vários estágios de desenvolvimento através de métodos bioquímicos e histoquímicos. A atividade enzimática foi determinada a partir do 3§ dia de incubaçäo e neste estágio a fraçäo S2 (enzima solubilizada) apresentou atividade acetilcolinesterásica significativamente mais elevada em relaçäo à outras fraçöes. A fraçäo S2 também apresentou uma maior atividade enzimática em relaçäo a raçäo S1 (enzima solúvel) no 1§ dia após a eclosäo do ovo. Os estudos de filtraçäo em gel separaram a atividade actilcolinesterásica em 2 formas moleculares. Houve predominância da forma de peso molecular menor na fraçäo S1 e da forma de peso molecular maior na fraçäo S2 após 7 dias de incubaçäo. Somente a forma mais pesada foi detectada na fraçäo S1 após 3 dias de incubaçäo, enquanto ambas as formas foram detectadas na fraçäo S2 neste estágio de desenvolvimento. Os dados histoquímicos estäo em concordância com os estudos bioquímicos salientando a estreita correlaçäo entre a atividade acetilcolinesterásica e os processos de maturaçäo do Sistema Nervoso Central do embriäo da galinha em desenvolvimento

Atividade acetilcolemesterásica em encéfalos humanos / Acetylcholinesterase activity in human brain

Estudou-se a atividade acetilcolinesterásica (AChE 3.1.1.7) em várias áreas do encéfalo humano adulto nas fraçöes S1 (enzima solúvel) e S2 (enzima solubilizada). As concentraçöes enzimáticas mais elevadas foram detectadas no neostriado (9,2 micron moles ATC/mg proteina/h). Atividades enzimáticas menores foram obtidas no paleocerebelo, neocerebelo e paleo-estriado (3,3; 3,8 e 3,6 micron moles ATC/mg proteina/h), seguidos pelo arquicerebelo e neocórtex sensitivo (1,3 e 1,6 micron moles ATC mg proteina/h). Por outro lado, as menores concentraçöes enzimáticas foram observadas a nível de neocórtex motor, paleocórtex e arquicórtex que apresentaram uma atividade de 0,5; 0,5 e 0,9 micron moles ATC/mg proteina/h). Os valores de Km aparente foram de 1,4 x 10**-4M e 2 x 10**-4M para as fraçöes S1 e S2 respectivamente, obtidos de neoestriado. O cromatograma da fraçäo S1, submetida à filtraçäo, em Sepharose 6B mostrou 3 picos com atividade AChE sugerindo a presença de 3 espécies moleculares com pesos em torno de 417.000, 112.000 e 40.000 daltons